Bøger af Fritz Menne

Die Wege der Harnstoffbildung in der Leber sind seit längerer Zeit bekannt und in den Lehrbüchern beschrieben. Die letzte Stufe der Harnstoffsynthese, die Ab­ spaltung von Harnstoff aus Arginin ist bis heute Gegenstand zahlreicher Unter­ suchungen gewesen. In verschiedenen Organen außerhalb der Leber konnten Arginaseaktivitäten nachgewiesen werden. In der vorliegenden Veröffentlichung wird die Frage der extrahepatischen Harn­ stoffbildung erneut untersucht, und zwar werden im Myocard, in den Lungen und den Kiemen die Arginaseaktivitäten geprüft. Schließlich wird mit Hilfe von Chromatographie an Ionenaustauschern ein Verfahren ausgearbeitet, das zur Ge­ winnung größerer Mengen reiner Arginase führt. Die Reindarstellung der Arginase wurde angestrebt, um in nachfolgenden Unter­ suchungen in dem Enzym die Sequenz der Aminosäuren bestimmen zu können. Ferner soll untersucht werden, inwieweit isolierte Arginase dazu herangezogen werden kann, endständiges Arginin im Peptidverband zu bestimmen. 7 II. Die Entstehung von Harnstoff im Myokard Von FRITZ MENNE und EBERHARD SCHLAAK In der quergestreiften Muskulatur steigt nach erschöpfender Reizung der Harn­ stoffgehalt an, wie HOUGET [15] zeigte. NEKHOROCHEFF [27] bewies, daß vom quergestreiften Muskel freies Kreatin zu Harnstoff abgebaut werden kann. In der vorliegenden Arbeit wurde der Frage nachgegangen, ob der Herzmuskel fähig ist, Harnstoff zu bilden. Die Untersuchungen wurden am schlagenden, durchströmten Rattenherzen durchgeführt. Methodisches Tiermaterial " Als Versuchstiere dienten kräftige männliche Ratten von Wistar-und Sprague-Dawley-Stämmen mit einem Gewicht von 200 bis 400 g.

Unter den diagnostischen Verfahren wird die Isotopenmethode nach ~ et al. zum Nachweis des Galaktokinasemangels ausfUhrlich be­ schrieben. Diese Methode wurde kritisch geprUft und war der An­ la8, ein enzymatisches Verfahren zu entwickeln, das auf den teu­ ren apparativen Aufwand des Isotopen-Verfahrens verzichtet und au8erdem in kUrzerer Versuchszeit zumindest gleichwertige Ergeb­ nisse liefert. Diese enzymatische Methode wird beschrieben, und die Blutunter­ suchungen der Probanden werden ausgewertet. Die Ergebnisse der eigenen Versuche mit der enzymatischen Metho­ de best~tigen die Aussagen von ~ et al. Uber den bedeutend ho­ heren Umsatz bei Sauglingen sowie Uber eine Abnahme der Kinase­ aktivitat mit zunehmendem Alter und die individuellen Schwankun­ gen innerhalb einer Altersgruppe. Literaturverzeichnis zu Teil B, Kapitel 6 1) Fanconi, G.: Hochgradige Galaktoseintoleranz bei einem Kinde mit Neu­ rofibromatosis Recklinghausen. Jahrb. Kinderheilkunde, ~, 1 (1933). 2) Gitzelmann, R.: Deficiency of erythrocyte galactokinase in a patient with galactose diabetes. Lancet~, 670 (1965). 3) Thalhammer, 0.; R. Gitzelmann; P.D. Pantlitschko: Hypergalactosemia and Galactosuria Due to Galactokinase Deficiency in a Newborn. Pediatrics i£, 441 (1968). 4) Gitzelmann, R.: Galaktose-Stoffwechsel. Monatszeitschrift fur Kinder­ heilkunde l!l, 24 (1969). 5) Lerman, S.: pathogenetic Factors in Experimental Galactose Cataract. Arch. Ophthalmol. (Chicago) 65, 334 (1961). 6) Sidbury, J.B.jr.: Molecular G;netics and Human Disease. Gardner, L.I., ed. p. 61 Charles C. Thomas, Springfield (1961). 7) Gitzelmann, R.: Hereditary Galactokinase Deficiency. A Newly Recognized Cause of Juvenile Cataracts. Pediat. Res. 1, 14 (1967).